Transport kyslíka a oxidu uhličitého: Kompletný rozbor
Ťukni na otočenie · Potiahni na navigáciu
13 kartičiek
Otázka: Čo zabezpečuje transport dýchacích plynov v krvi?
Odpoveď: Koordinovaná súčinnosť dvoch hemoproteínov (hemoglobínu a myoglobínu) s odlišnou alosterickou kinetikou a vnútrobunkového zinkového enzýmu karboanhydr
Otázka: Aká je štruktúra hemoglobínu A?
Odpoveď: Heterotetramér alfa2beta2; každá podjednotka obsahuje jeden hém držajúci Fe2+.
Otázka: Ako sa mení afinita hemoglobínu k O2 pri naviazaní prvého kyslíka?
Odpoveď: Naviazanie O2 na prvé Fe2+ posunie železo do roviny porfyrínu, potiahne proximálny histidín a vyvolá terciárnu zmenu, ktorá sa prenesie na susedné pod
Otázka: Aký tvar má krivka viazania kyslíka hemoglobínom a čo to vyjadruje?
Odpoveď: Esovitá (sigmoidná) krivka, ktorá odráža kooperatívne viazanie O2 medzi podjednotkami hemoglobínu.
Otázka: Aká je štruktúra myoglobínu a akú kinetiku vykazuje?
Odpoveď: Myoglobín je monomér s jedným hémom, nemá alosterické vlastnosti ani kooperatívitu; jeho krivka viazania je hyperbolická (pravouhlá) s veľmi vysokou a
Otázka: Kedy myoglobín uvoľňuje kyslík a akú funkciu má v svale?
Odpoveď: Uvoľňuje kyslík až pri kritickom poklese parciálneho tlaku O2 v pracujúcom svale; slúži ako metabolická záloha kyslíka.
Otázka: Aké tri alosterické efekty znižujú afinitu hemoglobínu ku kyslíku v tkanivách?
Odpoveď: Bohrov efekt (H+), vplyv CO2 cez karbaminohemoglobín a viazanie 2,3-bisfosfoglycerátu (2,3-BPG).
Otázka: Ako funguje Bohrov efekt pri hemoglobíne?
Odpoveď: V metabolicky aktívnom tkanive vznikajú H+, ktoré protonizujú histidíny (najmä His146 na beta reťazcoch); protonizovaný histidín tvorí soľné mostíky s
Otázka: Ako CO2 ovplyvňuje afinitu hemoglobínu ku kyslíku?
Odpoveď: CO2 reaguje s voľnými N-koncovými aminokyselinami globínových reťazcov za vzniku karbamátov (R-NH-COO-) a H+; uvoľnený protón posilní Bohrov efekt a z
Otázka: Kde sa viaže 2,3-BPG a aký má vplyv na hemoglobín?
Odpoveď: 2,3-BPG sa viaže do centrálnej dutiny tetraméru len v T-stave a elektrostaticky ho uzamyká, čím znižuje afinitu hemoglobínu k O2.