Biochémia a Aplikácie v Hydrogéloch: Kompletný Prehľad
Ťukni na otočenie · Potiahni na navigáciu
35 kartičiek
Otázka: Čo sú proteíny a z akých stavebných jednotiek sa skladajú?
Odpoveď: Proteíny sú vysokomolekulové biopolyméry z L-α-aminokyselín spojených peptidovou väzbou (-CO-NH-).
Otázka: Ako vzniká peptidová väzba?
Odpoveď: Kondenzačnou reakciou karboxylovej skupiny jednej aminokyseliny a α-aminoskupiny druhej aminokyseliny za uvoľnenia vody (dehydratácia).
Otázka: Aký je elektrónový/konformačný charakter peptidovej väzby a aký má dôsledok?
Odpoveď: Peptidová väzba má parciálny dvojitý charakter v dôsledku rezonancie medzi voľným párom dusíka a π-elektrónmi karbonylu; rotácia okolo C–N je obmedzen
Otázka: Čo je primárna štruktúra proteínu?
Odpoveď: Lineárna sekvencia aminokyselín v polypeptidovom reťazci čítaná od N- ku C-koncu, kódovaná geneticky a stabilizovaná peptidovými väzbami.
Otázka: Aké dva najčastejšie motívy tvoria sekundárnu štruktúru a čím sú stabilizované?
Odpoveď: α-helix a β-skladaný list; stabilizované hlavne vodíkovými väzbami (α-helix: i → i+4 H-väzby; β-sheet: medzisegmentové H-väzby).
Otázka: Čo charakterizuje α-helix v proteíne?
Odpoveď: Pravotočivá skrutkovica stabilizovaná intramolekulovými vodíkovými väzbami medzi karbonylovým O i-tej a amínovým H (i+4)-tej aminokyseliny; postranné
Otázka: Čím sa líši paralelný a antiparalelný β-skladaný list?
Odpoveď: Rozdiel je v orientácii susedných reťazcov; antiparalelný β-sheet je termodynamicky stabilnejší kvôli lineárnejšiemu usmerneniu vodíkových mostíkov.
Otázka: Čo je terciárna štruktúra proteínu?
Odpoveď: Celkové 3D usporiadanie jedného polypeptidového reťazca vrátane interakcií vzdialených aminokyselín; zahŕňa folding s hydrofóbnym jadrom vo vnútri a h
Otázka: Čo je kvarterná štruktúra?
Odpoveď: Priestorové usporiadanie a stabilizácia viacerých polypeptidových reťazcov (podjednotiek) do funkčného oligomérneho komplexu; nie všetky proteíny ju m
Otázka: Aké typy väzieb a interakcií stabilizujú sekundárnu až kvarternú štruktúru?
Odpoveď: Predovšetkým nekovalentné interakcie: vodíkové väzby, iónové (soľné) mostíky, hydrofóbny efekt a van der Waalsove sily; významnú úlohu majú aj disulfi