Az izomösszehúzódás és az anyagcsere biokémiája

Az Izomkontrakció és Anyagcsere Biokémiája: Részletes Áttekintés Diákoknak

Az izomkontrakció és anyagcsere biokémiája alapvető fontosságú ahhoz, hogy megértsük, hogyan mozog a testünk, hogyan ver a szívünk, és hogyan működnek a belső szerveink. Ez a komplex biológiai terület azokat a molekuláris mechanizmusokat vizsgálja, amelyek lehetővé teszik az izmok számára az erő kifejtését, és azt, hogy milyen módon jutnak energiához folyamatos működésükhöz. A diákok számára kulcsfontosságú ezen folyamatok megértése az érettségi és a jövőbeli tanulmányok szempontjából egyaránt.

TL;DR / Gyors Áttekintés az Izomkontrakció és Anyagcsere Biokémiájáról

Az izomkontrakciót egy akciós potenciál indítja el, ami kalciumionok (Ca2+) felszabadulásához vezet. Ezek az ionok lehetővé teszik az aktin és miozin kölcsönhatását, ami ATP felhasználásával az izom rövidülését eredményezi. A különböző izomtípusok – vázizom, szívizom és simaizom – specifikus kontrakciós mechanizmusokkal és eltérő energiaforrásokkal rendelkeznek. A vázizom ATP-t, kreatin-foszfátot, anaerob glikolízist és aerob oxidációt használ, a szívizom elsősorban az aerob anyagcserétől függ, míg a simaizmot lassabb és hosszabb ideig tartó, Ca2+-kalmodulin által szabályozott kontrakció jellemzi.

Hogyan Működik a Vázizom: Szerkezet és Kontrakciós Mechanizmus

A vázizom egy többmagvú, henger alakú sejt (izomrost), amelyet a szarkolemma vesz körül. Belül találhatók a tényleges kontraktilis elemek – a miofibrillumok –, amelyek vékony és vastag filamentumok kötegeiből állnak. A szarkoplazmában (citoplazmában) glikogén, glikolízis enzimek, ATP, mioglobin és kreatin-foszfát található.

Izomrostok és Szarkoméra

Az izom alapvető funkcionális egysége a szarkoméra. Ez egy ismétlődő szakasz, amely jellegzetes harántcsíkolatot mutat. A sötét szakaszokat A-csíkoknak (anizotróp), a világosakat pedig I-csíkoknak (izotróp) nevezzük.

• Z-lemezek: Határolják a szarkomérát és rögzítik a vékony aktin filamentumokat.
• M-vonal: A szarkoméra közepén fut, rögzíti a vastag miozin filamentumokat.
• I-csík: A szarkoméra azon része, ahol az aktin filamentumok nem fedik át a miozin filamentumokat.
• A-csík: Sötétebb rész, ahol a miozin filamentumok találhatók (beleértve az aktinnal átfedő szakaszt is).
• H-zóna: Világosabb rész az A-csíkon belül, ahol csak miozin filamentumok vannak. Kontrakció során az I-csík és a H-zóna rövidül, míg az A-csík hossza változatlan marad.

Kontraktilis és Strukturális Fehérjék

• Miozin: A vastag filamentumok fő fehérjéje (emberben II-es típusú miozin). Két nehéz és két pár könnyű láncból áll. Globuláris „fejekkel” rendelkezik, amelyek képesek aktinhoz kötődni és ATP-t hidrolizálni.
• Aktin: A vékony filamentumok alapja, globuláris G-aktinból áll, amely kettős szálú F-aktinná polimerizálódik.
• A vékony filamentumok szabályozó fehérjéi: Tropomiozin (szálas fehérje az F-aktin láncok között) és Troponin (három polipeptidből álló komplex – a TnT köti a tropomiozint, a TnI gátolja az aktin-miozin kötődést, a TnC köti a Ca2+ ionokat).
• Kapcsolódó fehérjék:
  • Titin: A legnagyobb ismert fehérje, a szarkomérát teljes hosszában összeköti, fenntartja a nyugalmi feszültséget és a szarkoméra hosszát.
  • Disztrofin: Nagy strukturális fehérje, a disztrofin-glikoprotein komplex (DGC) része, összeköti a vékony filamentumokat az extracelluláris mátrixszal. Mutációi izomdisztrófiákat okoznak.
  • α-Aktinin: Rögzíti az aktint a Z-lemezhez, stabilizálja a filamentumokat.
  • Nebulin: Molekuláris vonalzóként funkcionál, szabályozza a szarkoméra hosszát.

Szarkotubuláris Rendszer és a Kontrakció Kiváltása

A miofibrillumokat a szarkotubuláris rendszer veszi körül, amely a szarkoplazmatikus retikulum (SR) és a transzverzális tubulusok (T-rendszer) együttese. Az SR a Ca2+ raktára (koncentrációja itt 1000-szer magasabb, mint a citoplazmában), a T-rendszer pedig a szarkolemma betüremkedései, amelyek az akciós potenciált a sejt belsejébe terjesztik.

1. Idegimpulzus: A kolinerg neuronok a neuromuszkuláris junkciónál (motoros véglemez) idegzik be az izomrostokat, ahol acetilkolin szabadul fel.
2. Depolarizáció: Az acetilkolin a szarkolemmán lévő nikotinos receptorhoz kötődik, ami depolarizációhoz és az akciós potenciál szarkolemmán és a T-tubulusokba való terjedéséhez vezet.
3. Ca2+ felszabadulás: A T-tubulusokon dihidropiridin receptor (L-típusú kalciumcsatorna) található, amely a potenciálváltozásokra reagál. Ez kapcsolódik az SR-ben lévő rianodin receptor csatornához (RYR). Ennek aktiválása a Ca2+ ionok gyors felszabadulásához vezet a szarkoplazmába.

Keresztkötés Ciklus: Hogyan Rövidül az Izom

1. Ca2+ kötődés: A Ca2+ (koncentrációja 10^-8-ról 10^-5 mol/L-re emelkedik) a troponin TnC alegységéhez kötődik.
2. Kötőhelyek feltárása: A TnI, TnT és a tropomiozin konformációja megváltozik, ezáltal az aktinon szabaddá válnak a miozin kötőhelyei.
3. Miozin-aktin kötődés: A miozin fej, amely korábban már ATP-t hasított ADP-re és Pi-re (az energia nem hasznosult), hozzákötődik az aktinhoz.
4. Filamentumok elcsúszása: Az ADP és Pi felszabadul, és az energia felhasználódik az aktin filamentum szarkoméra közepe felé történő elhúzására.
5. Relaxáció: Egy újabb ATP molekula kötődik a miozinhoz, ami az aktin és miozin közötti kötés feloldását okozza. Az ATP hidrolitikus hasítása előkészíti a miozint a következő ciklusra.
6. Kontrakció befejezése: A kontrakciót a Ca2+ aktív visszapumpálása fejezi be a szarkoplazmatikus retikulumba a Ca2+-ATPáz segítségével. A Ca2+ hatékony kötődését az SR-ben a kalszekvesztrin fehérje biztosítja. Az alacsony Ca2+ koncentráció megakadályozza az aktin és miozin kölcsönhatását, és az izom ellazul.

• Rigor mortis: Az ATP kimerülésekor halál után az aktin és miozin közötti kötés fennmarad, ami a hullamerevséget okozza.

A Vázizomzattal Kapcsolatos Patológiák

• Duchenne- és Becker-féle izomdisztrófia: Öröklött betegségek, amelyeket a disztrofin gén mutációja okoz. Izomtömeg-vesztéshez és a váz- és szívizmok károsodásához vezet. A Duchenne-forma súlyosabb (a disztrofin teljes hiánya), a Becker-forma enyhébb (kis mennyiségben sérült disztrofin).
• Malignus hipertermia: Autoszomális dominánsan öröklődő betegség, kalcium-anyagcsere zavarral. Kiváltó tényezőkkel (pl. érzéstelenítők) való érintkezéskor kontrollálhatatlan izomkontrakció lép fel, gyakran az RYR1 gén mutációja miatt, ami a rianodin csatorna könnyebb és hosszabb ideig tartó nyitását okozza. Dantrolennel kezelik, amely gátolja a Ca2+ felszabadulását.

Szívizom (Kardiomiociták): Kontrakció és Aerob Anyagcsere

A miokardium, bár a vázizomhoz hasonlóan harántcsíkolt izomzathoz tartozik, alapvető különbségeket mutat.

Egyedi Hisztológiai Jellemzők

• Magok: A vázizom perifériás magjaival ellentétben a kardiomiocitákban a magok középen helyezkednek el.
• Interkaláris lemezek (réskapcsolatok): Speciális molekuláris komplexek, amelyek összekötik a sejteket. Desmoszómákat (erős mechanikai kapcsolat) és réscsatornákat (nexuszokat) (elektromos kapcsolat) tartalmaznak, lehetővé téve az ingerületek gyors terjedését. A szívizom így funkcionális szincíciumként (pitvari és kamrai) működik, annak ellenére, hogy különálló sejtekből áll. A pitvarok és kamrák egyetlen fiziológiás összeköttetése a His-köteg.

A Szívizom Kontrakciójának Kiváltása és Szabályozása

• Autonómia: A miokardium kontrakcióját maga a szívizom váltja ki (autonóm szívrendszer), nem külső idegi ingerek.
• Spontán depolarizáció: A szívfrekvenciát a szinuszcsomóban lévő speciális sejtek szabályozzák, amelyek képesek spontán depolarizációra diasztolé alatt. Tartalék helyek az atrioventrikuláris csomóban és a Purkinje-sejtekben találhatók.
• Ca2+ csatornák: A kardiomiociták membránján feszültségfüggő L-típusú (hosszú ideig tartó) Ca2+ csatornák találhatók, amelyek a Ca2+ extracelluláris környezetből való beáramlásának fő útját képezik. A szinuszcsomóban T-típusú (átmeneti nyitású) csatornák is vannak a spontán depolarizáció szabályozására. Az extracelluláris Ca2+ beáramlása kiváltja a rianodin receptorok megnyílását az SR-ben, amit kalcium-indukált kalciumfelszabadulásnak (CICR) nevezünk.
• Relaxáció: A Ca2+ szintje a szarkoplazmában gyorsan csökken a Na+/Ca2+ cserélő és a szarkolemmán lévő Ca2+-ATPáz, valamint az SR membránjában lévő Ca2+-ATPáz (SERCA) segítségével. A SERCA-t a foszfolambán gátolja foszforilálatlan állapotban, foszforiláció után elveszíti gátló hatását.

A Kardiomiociták Energetikája

A szívizomnak folyamatosan kell működnie, és kizárólag aerob anyagcserét igényel (ATP termelés aerob foszforilációval). Ezért nagy mennyiségű mitokondriumot tartalmaz (a sejt közel fele). Nem képes „oxigénadósságra” dolgozni.

• Energiaforrások: Elsősorban glükóz és zsírsavak, továbbá laktát (elérhetőségtől függően) és éhezés esetén ketontestek.
• Glikogén: A szív glikogénraktárai mindössze körülbelül 20%-át teszik ki a vázizomzatéhoz képest.
• Szubsztrátok felhasználása: A glükóz étkezés után, terhelés és hipoxia esetén hasznosul. Az inzulin szintjének csökkenése nyugalomban a zsírsavak felhasználásához vezet. Terhelés során a szív növeli a glükózfogyasztást, mivel kevesebb oxigént igényel, mint a béta-oxidáció. A vérből származó laktát piruváttá metabolizálódhat.

A Szívműködés Neurohumorális Befolyásolása

A szív működését az autonóm idegrendszer szabályozza:

• Paraszimpatikus (nervus vagus): Acetilkolint szabadít fel, amely az M2 muszkarinos receptorokra hat. Lassítja a pacemaker sejtek spontán diasztolés depolarizációját (csökkenti a szívfrekvenciát – negatív kronotrópia) és lassítja az ingerületvezetést az AV csomóban.
• Szimpatikus (noradrenalin, adrenalin): β-receptorokra hat. Serkenti az adenilát-ciklázt és a cAMP termelődését.
  • Pozitív kronotrópia: Növeli a pacemaker sejtek depolarizációjának sebességét (növeli a szívfrekvenciát).
  • Pozitív inotrópia: Növeli a Ca2+ beáramlását az L-csatornákon keresztül, potencírozza a CICR-t és erősíti a kontrakciót (növeli a kontrakció erejét).
  • Támogatja továbbá a miociták relaxációját (foszfolambán és TnI foszforilációja), ami felgyorsítja a Ca2+ visszatérését az SR-be és növeli a következő kontrakcióhoz szükséges raktárakat.

A Szívkontrakció Farmakológiai Modulációja

• Digoxin: Gátolja a Na+/K+-ATPázt, növeli az intracelluláris Na+ szintet, ami a Na+/Ca2+ cserélő nagyobb aktivitásához vezet a Ca2+ sejtbe való bejutása irányában, és erősíti a kontrakciót (kardiotonikum).
• Béta-blokkolók (pl. propranolol): β-adrenerg receptor antagonisták. Csökkentik a szívfrekvenciát, a kontrakció erejét, az ingerületvezető rendszer vezetőképességét és a miokardium ingerlékenységét.
• Kalciumcsatorna-blokkolók (pl. verapamil, diltiazem): Gátolják a Ca2+ beáramlását az L-csatornákon keresztül. Csökkentik a miokardium vezetőképességét és inotrópiáját, ezáltal csökken a perctérfogat.

Simaizom: Kontrakciós Mechanizmusok és Szabályozás

A simaizmok lassú, hosszan tartó mozgásokat végeznek, amelyeket nem irányítunk akaratlagosan (pl. belek, erek, méh).

A Simaizom Jellemzői

• Típusok: Többegységes izom (független sejtek saját beidegzéssel, pl. musculus ciliaris) és zsigeri simaizom (szincíciumban összekapcsolt sejtek, pl. üreges szervek falai, automatizmussal).
• Szerkezet: Orsó alakú sejtek, gyakran egy maggal. Hiányzik a troponin. A membrán belső felületén denz testek találhatók (a Z-lemezek megfelelői, α-aktinin alkotja őket), amelyekhez vékony és intermedier filamentumok (dezmin, vimentin) rögzülnek.
• Miozin: Eltér a harántcsíkolt izmok miozinjától. ATPáz aktivitása mindössze 10%, és csak akkor reagál aktinnal, ha egyik könnyű lánca (MLC) foszforilált. A kontrakció és a Ca2+ transzport is sokkal lassabb (100-1000x).

A Kontrakció Szabályozása

• Ca2+-kalmodulin: A Ca2+ kulcsszerepet játszik a citoszolban. A Ca2+ a kalmodulinhoz kötődik, amely aktiválja a miozin könnyűlánc-kinázt (MLCK). Az MLCK foszforilálja a miozin szabályozó könnyűláncát, ezáltal aktiválja a miozin fejet az aktinnal való kölcsönhatásra.
• Kaldezmon: Egy másik fehérje, amely alacsony Ca2+ koncentrációk esetén gátolja az aktin-miozin kötődést. A Ca2+-kalmodulin kaldezmonhoz való kötődése felszabadítja azt, és lehetővé teszi a kontrakciót.
• Relaxáció: A szarkoplazmatikus Ca2+ szintjének csökkenésével következik be. A Ca2+ disszociál a kalmodulinról, az MLCK inaktiválódik, és a protein-foszfatáz defoszforilálja a miozin könnyűláncait, ami gátolja a miozin aktinhoz való kötődését.

Neurohumorális és Hormonális Hatások

• Autonóm idegrendszer: A noradrenalin (szimpatikus) és az acetilkolin (paraszimpatikus) a fő neurotranszmitterek. Hatásuk a receptorok típusától függ (M3 muszkarinos receptorok az acetilkolinra; α1, α2, β receptorok az adrenalinra/noradrenalinra).
  • Az α1 receptor stimulációja növeli a Ca2+ szintet és a kontrakciót. Az α2 is kiválthat kontrakciót a cAMP csökkentésével.
  • A β receptorok stimulációja növeli a cAMP-t, és az MLCK ezt követő gátlása relaxációt vált ki.
• Hormonok: Számos hormon befolyásolja a simaizomzatot – pl. angiotenzin II (AT-II), endotelin, ADH, oxitocin, szerotonin (növelik a kontrakciót) és hisztamin (vazodilatációt okoz).

A Nitrogén-monoxid és Gyógyszerek Szerepe

• Nitrogén-monoxid (NO): Az erek endotélsejtjei termelik. Szabadon bejut a simaizomsejtekbe, ahol aktiválja a szolubilis guanilát-ciklázt. A keletkező cGMP aktiválja a protein-kináz G-t, amely csökkenti az intracelluláris Ca2+ szintet és foszforilálja az MLCK-t, ami a simaizom relaxációjához (vazodilatációhoz) vezet. Ezt használják ki a szerves nitrátok az angina pectoris kezelésében.
• Szildenafil (Viagra): Gátolja az 5-ös foszfodiészterázt (PDE5), amely lebontja a cGMP-t. Ezzel növeli a cGMP szintjét, erősíti az NO hatását és elősegíti az érfali simaizom relaxációját az erekció javítása érdekében.

Izomanyagcsere: Energiaellátás az Izomműködéshez

Az izmok nyugalomban alacsony anyagcsere-sebességgel rendelkeznek, de kontrakció során az energiafogyasztás százszorosára is nőhet. Az ATP elengedhetetlen feltétele az izomkontrakciónak.

Azonnali és Rövid Távú ATP Források

1. ATP: Elsődleges Üzemanyag: Az izomsejtben lévő azonnali ATP-raktár nagyon kicsi, és mindössze 1–2 másodpercnyi energiaszükségletet fedez.
2. Kreatin-foszfát Rendszer: Hirtelen intenzív terhelés esetén az ATP gyorsan regenerálódik a kreatin-foszfátból a kreatin-kináz által katalizált reakcióban. Ez a raktár 5–10 másodpercnyi izommunkához elegendő energiát biztosít. A kreatin-foszfát nem enzimatikus reakciókban kreatininné alakul.
3. Anaerob Glikolízis: „Oxigénadósság”: Ha az intenzív tevékenység folytatódik, az ATP anaerob glikolízissel termelődik. A glükóz forrása az izomglikogén vagy a plazma glükóz. Ez a folyamat akár 30 másodpercig (pl. sprint) teszi lehetővé a maximális erőfeszítéssel járó munkát, de laktát felhalmozódásához és azt követő laktacidózishoz vezet, ami csökkenti a teljesítményt és fáradtságot okoz.

Hosszú Távú Energiaforrások és Izomrost Típusok

• Aerob Anyagcsere: Kitartó Teljesítmény: Hosszabb ideig tartó izommunka (1 perctől) esetén az aerob anyagcsere lép életbe. Az ATP aerob foszforilációval termelődik, ahol a redukált kofaktorok forrása az aerob glikolízis és a zsírsavak oxidációja. Ez a forma sokkal hatékonyabb, és elegendő oxigén és tápanyagellátás mellett hosszú távú munkát tesz lehetővé.
• Glükóz: Izomglikogénből és plazma glükózból nyerhető. A glükóz izmokba történő szállítását a GLUT4 transzporterek biztosítják, amelyeket nemcsak az inzulin, hanem a Ca2+-kalmodulin-függő protein-kináz II (CaMKII), az AMP-függő protein-kináz (AMPK) és a mechanikai stressz is aktivál.
• Zsírsavak: A nyugalmi izom elsősorban zsírsavakat használ. Forrásai a VLDL részecskék, az albuminhoz kötött szabad zsírsavak, vagy az intramiocelluláris lipidek (IMCL) – lipidcseppek a szarkomérák között. Az edzett sportolók és a 2-es típusú cukorbetegségben szenvedő betegek is több IMCL-t tartalmaznak, de a sportolók magasabb oxidációs kapacitással és inzulinérzékenységgel rendelkeznek („sportoló paradoxon”).

A Vázizomrostok Típusai

A vázizomrostokat a kontrakció sebessége és az ATP regenerációjának módja szerint osztályozzák:

1. I-es típus (lassú oxidatív rostok):
   • Lassan húzódnak össze, oxidatív anyagcserét használnak (oxigén, glükóz, zsírsavak).
   • Mioglobint tartalmaznak (vörösek), sok mitokondriumot, sűrű kapilláris hálózatot és magas zsírcsepp-tartalmat.
   • Fáradtsággal szemben ellenállóak, alkalmasak állóképességi tevékenységekre.
2. IIa típus (gyors oxidatív rostok):
   • Viszonylag gyorsan húzódnak össze, oxidatív kapacitásuk alacsonyabb, mint az I-es típusé.
   • Fáradtsággal szemben ellenállóak, sok glikogént és mitokondriumot tartalmaznak.
3. IIx/IIb típus (gyors glikolitikus rostok):
   • A leggyorsabb kontrakció, glikogénből és foszfokreatinból nyernek energiát.
   • Kevesebb mitokondrium, alacsonyabb mioglobin koncentráció (fehérek), gazdagok glikolitikus enzimekben.
   • Gyorsan elfáradnak, alkalmasak rövid, intenzív teljesítményekre.

• Az Edzés Szerepe: Az edzés növeli a mitokondriumok számát és méretét, a glikogénraktárakat és a triacilgliceridek tárolását, ezáltal javítva az izmok állóképességi kapacitását.

Összefoglalás

Az izomkontrakció és anyagcsere biokémiájának megértése alapvető fontosságú minden orvostudományi, biológiai vagy fiziológiai hallgató számára. Feltárja a fehérjék, ionok és energiautak komplex kölcsönhatását, amelyek lehetővé teszik testünk mozgását, szívünk dobogását és számtalan fiziológiai funkció ellátását. Reméljük, hogy ez az elemzés értékes útmutatóként szolgál majd, és segít sikeresen teljesíteni tanulmányaikat és vizsgáikat.

Gyakran Ismételt Kérdések (GYIK)

Melyek a fő különbségek az energia-anyagcserében a vázizom és a szívizom között?

A vázizom különböző energiaforrásokat képes felhasználni a terhelés intenzitásától és időtartamától függően: ATP-t, kreatin-foszfátot, anaerob glikolízist („oxigénadósságra” való munkavégzés) és zsírsavak, valamint glükóz aerob oxidációját. Ezzel szemben a szívizom (kardiomiocita) szinte kizárólag az aerob anyagcserétől (oxidatív foszforilációtól) függ, és magas a mitokondriumok sűrűsége. Nem képes „oxigénadósságra” dolgozni, és energiaforrásként glükózt, zsírsavakat, laktátot és ketontesteket használ.

Hogyan szabályozódik az izomkontrakció a simaizomban?

A simaizom kontrakcióját elsősorban a citoszolban lévő kalciumionok (Ca2+) koncentrációja szabályozza. A Ca2+ a kalmodulinhoz kötődik, amely aktiválja a miozin könnyűlánc-kinázt (MLCK). Az MLCK foszforilálja a miozin könnyűláncait, ami lehetővé teszi az aktinnal való kölcsönhatást és a kontrakciót. A vázizommal ellentétben itt nincs troponin. A szabályozás az autonóm idegrendszer (acetilkolin, noradrenalin) és számos hormon révén történik, és lassabb, valamint hosszabb ideig tartó.

Mik azok az interkaláris lemezek, és milyen funkciójuk van a szívben?

Az interkaláris lemezek speciális molekuláris komplexek, amelyek összekötik a szívizomban lévő egyes kardiomiocitákat. Desmoszómákat tartalmaznak az erős mechanikai kapcsolódáshoz, és réscsatornákat (gap junctions) az elektromos összeköttetéshez. A réscsatornáknak köszönhetően az akciós potenciál gyorsan terjedhet egyik sejtről a másikra, ami lehetővé teszi a szívizom számára, hogy funkcionális szincíciumként működjön – egy egységként, amely koordináltan húzódik össze, annak ellenére, hogy különálló sejtekből áll.

Milyen patológiák kapcsolódnak az izomkontrakció biokémiájához?

A jelentős patológiák közé tartozik a Duchenne- és Becker-féle izomdisztrófia, amelyeket a disztrofin fehérje génjének mutációi okoznak, amely kulcsfontosságú az izomrostok strukturális integritásához. Egy másik példa a malignus hipertermia, egy örökletes betegség, amelyben a kalcium-anyagcsere zavara lép fel az izomsejtben, gyakran a rianodin receptor (RYR1) mutációja miatt, ami kontrollálhatatlan izomkontrakcióhoz és a szervezet hipermetabolikus reakciójához vezet.

Miért elengedhetetlen a kalcium (Ca2+) az izomkontrakcióhoz?

A kalciumionok (Ca2+) kulcsszerepet játszanak minden típusú izomkontrakcióban. A vázizomban a Ca2+ a troponin C-hez kötődik, ami a tropomiozin elmozdulásához és az aktinon lévő miozin kötőhelyek feltárásához vezet. A szívizomban a Ca2+ kiváltja a Ca2+ kalcium-indukált felszabadulását az SR-ből, és szabályozza a kontrakciót. A simaizomban a Ca2+ a kalmodulinhoz kötődik, amely ezután aktiválja a miozin foszforilációjához szükséges enzimeket. Elegendő Ca2+ koncentráció nélkül nem jöhet létre az aktin és miozin kölcsönhatása, és az izomkontrakció sem következik be.